凝乳酶是一种最早在未断奶的小牛胃中发现的天门冬氨酸蛋白酶,可专一地切割乳中κ-酪蛋白的Phe105-Met106之间的肽键，破坏酪蛋白胶束使牛奶凝结，凝乳酶的凝乳能力及蛋白水解能力使其成为干酪生产中形成质构和特殊风味的关键性酶，被广泛地应用于奶酪和酸奶的制作。

动物源凝乳酶：凝乳酶最早来源于小牛的第四胃黏膜，随后在其他动物的胃中提取了凝乳酶。但是由于动物来源的凝乳酶来源不稳定，同时出于对种族、信仰等方面的考虑，研究者已将研究方向转为微生物和植物来源的凝乳酶。

植物源凝乳酶：许多植物中含有能使乳凝固的蛋白酶来源非常广泛。目前研究较多的有如下几种，包括木瓜蛋白酶、无花果蛋白酶、菠萝蛋白酶、生姜蛋白酶、合欢蛋白酶、朝鲜蓟蛋白酶等。

微生物源凝乳酶：微生物因其具有生长周期短，产量高，受时间、空间限制小，生产成本低，提取方便，经济效益高等优点，是目前凝乳酶来源最有前途的发展方向。目前已发现有40余种微生物可生产一定活力的凝乳酶，主要是真菌、放线菌、细菌等。

凝乳酶的溶解度受pH值、温度和溶液离子强度影响。可溶于pH值为5.5，浓度为1mol/L的NaCl溶液，晶体结构的凝乳酶在25℃比较稳定，且溶解度随离子强度增强而增强。凝乳酶的等电点为pH值为4.5，在pH值为5.3~6.3最稳定，但pH值为3~4时会因自身降解而活性降低。碱性条件下会发生不可逆的构象变化而使活性降低。

凝乳酶的凝乳作用分为两个步骤：第一步是酶专一性的水解乳中κ-酪蛋白多肽链的Phe105-Met106之间的肽键，形成稳定副κ-酪蛋白及亲水性糖巨肽；第二步是当总的κ-酪蛋白被水解掉约80%时，在钙离子存在下通过在酪蛋白胶粒间形成的化学键形成凝块或凝固的乳。这是由于κ-酪蛋白分子位于酪蛋白胶束表面，亚基之间以疏水键和胶体磷酸钙相互作用的方式连接在一起。