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腺苷脱氨酶（EC:3.5.4.4 adenosine deaminase ADA）是嘌呤核苷代谢中重要的酶类，属于巯基酶，每分子至少含2个活性巯基，其活性能对氯汞甲酸完全抑制。ADA能催化腺嘌呤核苷转变为次黄嘌呤核苷，再经核苷磷酸化酶作用生成次黄嘌呤，其代谢缓和终产物为尿酸。
ADA广泛分布于人体各组织中，以胸腺、脾和其他淋巴组织中含量最高，肝、肺、骨胳肌等处含量较低。
血液中ADA主要存在于红细胞、粒细胞和淋巴细胞，其活性约为血清的40～70倍，T淋巴细胞比B淋巴细胞该酶活性更高。人ADA基因位于第20对染色体上，并呈现出遗传多态性现象，其同工酶有3种，分别为ADA1，ADA1+CP和ADA2。ADA1分子量为35kD，为一种单链蛋白质；ADA1+CP分子量为280kD，实际上是由2条单键的ADA1分子和人个不具酶活力的200kD结合蛋白结合而成；ADA2分子量为100kD。3种同工酶具有不同的动力学性质：ADA1和ADA1+CP最适PH为5.5～8.0，对腺苷的Km值为50umol/L。对2’-脱氧腺苷与腺苷的活性之比为0.8，两者均对红-9-（2-羟基-3-壬烷基）腺嘌呤[erythro-9-（2-hydroxyl-3-nonyl）adenine（EHNA）]抑制作用敏感。ADA2相对于前两种同工酶具有较低的最适PH、较高的催化腺苷Km值（2000umol/L）以及较低的2’-脱氧腺苷与腺苷的活性之比值（0.2），对EHNA抑制作用不敏感。ADA同工酶在各类组织和细胞中的分布不同，ADA1在内脏、红细胞、淋巴细胞、单核细胞和中性粒细胞中占优势，ADA1+CP在骨骼中占优势，ADA2只存在于单核细胞，目前在其他组织细胞中尚未检出。
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