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菊粉酶（inulinase）是能够水解β－2，l－D一果聚糖果糖苷键的一类水解酶，学名β－2，l－D一果聚糖酶，又叫β一果聚糖酶，2，l－D一果聚糖水解酶（EC 3．2．l）。分泌菊粉酶的微生物在自然界中分布很广，土壤、水和动物消化道中的多种微生物都能分泌。菊粉酶可以在一定的温度条件下水解菊粉成果糖或低聚果糖。

    菊粉 早是从菊科植物中分离出来而得名。菊粉（inulin）是一种有 构形的D一果糖经β－2，l糖苷键脱水聚合而成，且在果糖残基（F）末端连有一个葡萄糖残基（G）的直链结构多糖，是 简单的一类果聚糖，简写为GFn（Edelman等，1968）。此外，Emst等（1995）报道，菊粉还含有少量另一类果聚糖（inulonose）即末端无连有G的果聚糖。

       根据菊粉酶在微生物体内主要分布于细胞内、细胞壁和细胞外，分别称为胞内酶、胞壁结合酶和胞外酶，它们的比例主要受菌种、碳源、温度和pH的影响（Ettalibi等，1990）：l）随着温度的升高胞外酶比例下降，而其他两种酶比例上升；2）以菊粉或蔗糖为碳源培养微生物时，前者胞外酶比例高于后者，其他两种酶则相反；3）胞外酶主要由真菌合成，细胞壁结合酶主要产自酵母；4）适当的pH使细胞壁通透性增大，提高了胸外酶比例，其他两种酶比例下降。

根据作用底物方式的不同，或者说根据菊粉酶酶切果聚糖链方式分为内切酶（EC3．2．1．7）和外切酶（EC3．2．1．80）。通常用I/S的大小来区分内切型菊粉酶和外切型菊粉酶，I是以菊粉作底物时的酶活，S是以蔗糖作底物时的酶活。一般认为外切菊粉酶的I/S值比内切菊粉酶的US低。内切菊粉酶水解菊粉可以得到高纯度低聚果糖，常由真菌分离出来。外切菊粉酶在胞内、胞壁、胞外都有分布，它水解菊粉可以得到高纯度果糖。

根据来源菊粉酶可以分为微生物菊粉酶和植物菊粉酶

       2．l热稳定性 大多数报道中，菊粉酶的 适温度为5264之间，5558*。

2．2 pH值对活力的影响菊粉酶 适pH为弱酸性，这一性质不仅操作安全，而且使用过程中可以防止微生物污染，也是果糖 稳定的pH值。

2．3 底物专一性李俊刚等（1999）认为，提高菊粉酶酶解效率的关键在于提高酶活和增加底物对酶作用的敏感性。据研究报道，菊粉酶不仅可以对菊粉作用，也可以对蔗糖及棉子糖作用，并表现出更高的活力和水解能力。使用菊芋提取液或菊粉做碳源，都能诱导产生菊粉酶，但菊芋提取液作底物效果更好。这可能是因为提取液除含菊粉外，还含有较多的短链的多聚果糖，更有利于菌体的生长以及被酶水解（Pramod等，1991）。也就是说，一定的底物可以诱导生成菊粉酶，但用不同的碳源作底物对酶的活性影响很大。研究发现一定浓度的菊粉、麦芽糖和低浓度的果糖能够诱导生成菊粉酶，淀粉对菊粉酶的影响不大，葡萄糖却能明显地抑制菊粉酶活性。表明菊粉酶有底物专一性。